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蛋白质测定仪含量测定与挥发性风味关系
来源: http://www.top17.net 类别:技术文章 更新时间:2014-12-04 阅读次
食品风味是消费者选购和接受食品的决定性因素之一,风味取决于多种挥发性成分在顶空中的浓度,阈值等,与温度、挥发性成分的蒸汽压及其他食品组分之间的相互作用有关。目前,风味研究主要集中于风味成分的形成机制,而有关风味成分的释放与感知,以及与蛋白质测定仪对其含量的测定之间的关系研究报道较少。
氨基酸是蛋白质的重要组成成分,其侧链结构的多样性使蛋白质与挥发性风味成分具有多种作用力,其中大部分为可逆结合,包括离子键,氢键以及疏水相互作用;两者之间的共价键作用为不可逆结合,主要包括醛与赖氨酸残基侧链的氨基,胺类与羧基,及含硫化合物与蛋白质的结合。因此蛋白质测定仪的测定值与以上的因素和氨基数等都存在一定的关系。
蛋白质与挥发性风味成分的结合机理还有待蛋白质测定仪进一步深入研究,特别是作用位点及作用前后蛋白质的构象变化,目前,作为研究模型的β-乳球蛋白也尚未阐明。许多研究者利用傅里叶红外光谱、核磁共振、平衡透析等分析方法对β-乳球蛋白风味结合位点进行研究,证实了β-乳球蛋白的风味结合位点多分布在蛋白质疏水区,并且存在多个不同的结合位点以及作用较弱的二次结合位点等。
通过蛋白质测定仪的含量测定与以上作用类型与蛋白质及挥发性成分的组成及性质相关,并不存在统一的结合机制,且大部分表征为疏水的可逆作用,这也是多肽链的特殊折叠及蛋白质结构趋向稳定的表现。利用可逆结合可以降低加工过程的风味损失并使风味成分在食用时重新释放,而不可逆结合对于去除食品中的异味具有重要意义。
氨基酸是蛋白质的重要组成成分,其侧链结构的多样性使蛋白质与挥发性风味成分具有多种作用力,其中大部分为可逆结合,包括离子键,氢键以及疏水相互作用;两者之间的共价键作用为不可逆结合,主要包括醛与赖氨酸残基侧链的氨基,胺类与羧基,及含硫化合物与蛋白质的结合。因此蛋白质测定仪的测定值与以上的因素和氨基数等都存在一定的关系。
蛋白质与挥发性风味成分的结合机理还有待蛋白质测定仪进一步深入研究,特别是作用位点及作用前后蛋白质的构象变化,目前,作为研究模型的β-乳球蛋白也尚未阐明。许多研究者利用傅里叶红外光谱、核磁共振、平衡透析等分析方法对β-乳球蛋白风味结合位点进行研究,证实了β-乳球蛋白的风味结合位点多分布在蛋白质疏水区,并且存在多个不同的结合位点以及作用较弱的二次结合位点等。
通过蛋白质测定仪的含量测定与以上作用类型与蛋白质及挥发性成分的组成及性质相关,并不存在统一的结合机制,且大部分表征为疏水的可逆作用,这也是多肽链的特殊折叠及蛋白质结构趋向稳定的表现。利用可逆结合可以降低加工过程的风味损失并使风味成分在食用时重新释放,而不可逆结合对于去除食品中的异味具有重要意义。
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